Die Katalyse von Wasserstoff mittels Platin-Elektroden ist einer der größten Kostenfaktoren in der industriellen H2-Produktion. Eine vielversprechende Alternative findet sich in der Natur: Mikroorganismen nutzen eisenbasierte Enzyme, die ohne Edelmetalle auskommen und CO2-neutral arbeiten. er Schlüssel dazu sind Hydrogenasen, die Metalle wie Nickel oder Eisen als Katalysatoren benutzen. Um diese Biokatalysatoren für die technische Wasserstoffproduktion zu nutzen, arbeiten Forschende weltweit daran, den genauen Ablauf des Katalyseprozesses aufzuklären.
Ein Team aus drei Max-Planck-Instituten (MPI), dem Center for Biostructural Imaging of Neurodegeneration (BIN) der Universitätsmedizin Göttingen (UMG), der Universität Kiel und der FAccTs GmbH nutzte jetzt eine chemische Besonderheit des Wasserstoffs, um die Signale der Magnetresonanzspektroskopie zu verstärken. Wie das Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie am 13. Dezember mitteilte, konnten sie so bislang unbekannte Zwischenschritte der Wasserstoffumwandlung sichtbar machen.
Eisen statt Platin
Das Forscherteam konnte nach eigenen Angaben erstmals den exakten Reaktionsmechanismus einer dieser Hydrogenasen aufklären. Im Fokus stand die [Fe]-Hydrogenase, die in bestimmten Archaeen vorkommt. Während die katalytischen Prozesse verwandter Enzyme bereits bekannt waren, blieben die Zwischenschritte der [Fe]-Hydrogenase-Katalyse laut den Forschern bislang verborgen.
Der methodische Durchbruch basiert auf den besonderen Eigenschaften von Parawasserstoff. Bei dieser Form des H2-Moleküls sind die Kernspins der beiden Wasserstoffatome entgegengesetzt ausgerichtet, was zu charakteristischen magnetischen Eigenschaften führt. Diese Eigenschaften nutzte das Team für ein spezielles spektroskopisches Verfahren: Die Magnetresonanzspektroskopie mit Parawasserstoff erzeugt deutlich stärkere Signale als herkömmliche Methoden.
Die Signalverstärkung ermöglichte es dem Forscherteam, die schnellen chemischen Prozesse während der Katalyse in Echtzeit zu verfolgen. Von besonderem Interesse war die Beobachtung einer Hydrid-Bildung am Eisenzentrum des Enzyms – ein entscheidender Zwischenschritt der Katalyse, der bisher nicht nachweisbar war. Die hohe Empfindlichkeit der Methode erlaubt zudem präzise Einblicke in die Bindungskinetik. Diese detaillierten Erkenntnisse über den Katalysemechanismus könnten laut den Forschern als Grundlage für die Entwicklung effizienterer und kostengünstigerer technischer Katalysatoren dienen. Übrigens gibt es auch Algen, die mithilfe eisenbasierter Enzyme Wasserstoff produzieren. Sie werden unter anderem an der Ruhr-Universität Bochum untersucht.
Mitte: Katalytischer Zyklus der [Fe]-Hydrogenase mit empfindlichkeitsgesteigerten Spezies farbig hervorgehoben. Rechts: Single-Scan-NMR-Spektrum mit Wasserstoffsignalen für Wasserstoff (H2) und Wasserstoffdeuterid (HD) nach Freisetzung aus dem Enzym. Links: Überlagerung von gemessenen und simulierten PHIP-CEST (Parahydrogen Enhanced Chemical Shift Saturation Transfer)-Daten, die direkt an das Enzym gebundenen Wasserstoffatome untersuchen (Text und Bild: © Lukas Kaltschnee, MPI-NAT & BIN)
