5. Juni 2024 | Einem Forschungsteam der Ruhr-Universität Bochum ist ein Durchbruch bei der Erforschung von Wasserstoff produzierenden Algen gelungen. Demnach spielt ein bislang unerforschtes Enzym eine entscheidende Rolle für den biogenen Prozess.
Wie die Universität am Montag (3. Juni) mitteilte, haben die Wissenschaftler insbesondere die bisher ungeklärte Rolle des Enzyms HydF geklärt. Es ist an den letzten Schritten der Wasserstoffproduktion beteiligt. Ihre Ergebnisse haben die Forschenden am 31. Mai in der Fachzeitschrift Journal of the American Chemical Society (JACS) veröffentlicht.
Liganden am Cluster ermöglichen H2-Produktion
„Eisen-Schwefel ([FeS])-Cluster sind essenzielle, weitverbreitete Protein-Kofaktoren, welche unterschiedlichste Funktionen in der Zelle einnehmen“, erklärt Rieke Haas, Autorin der Studie und Mitglied der RUB-Arbeitsgruppe Photobiotechnologie von Prof. Dr. Thomas Happe.
So seien sie etwa an der Katalyse von chemischen Reaktionen, dem Transfer von Elektronen, dem Wahrnehmen von Veränderungen der Umgebung oder der Synthese anderer komplexer Metall-Kofaktoren beteiligt. Auch die Wasserstoff-produzierenden [FeFe]-Hydrogenasen der Algen besitzen ein einzigartiges Eisen-Schwefel-Cluster als katalytisches Zentrum. Das Cluster ermögliche die Produktion von Wasserstoff unter „milden Reaktionsbedingungen“. Damit sei es ein „wichtiger Forschungsschwerpunkt“ für die zukunftsorientierte Energiegewinnung:
„Ihr Kofaktor besitzt neben Eisen- und Schwefelatomen weitere Liganden, welche den Umsatz von Wasserstoff erst ermöglichen. Somit benötigt die Biosynthese des Kofaktors eine komplexe Abfolge verschiedener Syntheseschritte, um alle benötigten Komponenten bereitzustellen“, erläutert Haas.
Die Rolle einzelner Aminosäuren
Dafür brauche der Organismus einen auf diesen Prozess zugeschnittenen Biosynthese-Apparat. Er beinhalte unter anderem drei Enzyme, die für die wichtigsten Schritte der Synthese verantwortlich seien. Besonders die Rolle des Enzyms HydF, das an den letzten Schritten des Zusammenbaus beteiligt ist, sei bisher größtenteils unklar gewesen.
Mittels ortsspezifischer Erzeugung von Mutationen konnten die Forschenden demnach in Erfahrung bringen, wie der Vorläufer des Kofaktors in das Enzym integriert ist und wie einzelne Aminosäuren an Verankerung und Synthese beteiligt sind. Das Enzym HydF fungiere in dieser Synthese als Ligand, der Protonen anliefert, aus denen Wasserstoffmoleküle entstehen.
Mithilfe verschiedener Messungen und Spektroskopie gewann das Team einen Einblick in die Funktionsweise von HydF und die Rolle spezifischer Aminosäuren. Die neuen Erkenntnisse sollen Einblicke in die bisher unbekannte Funktionsweise des Reifungsenzyms HydF bieten und somit helfen, die Biosynthese des einzigartigen Kofaktors von [FeFe]-Hydrogenasen besser zu verstehen.
(Quelle: RUB/2024)
